книга

Структурная биология апоптоза

Здесь можно купить книгу "Структурная биология апоптоза " в печатном или электронном виде. Также, Вы можете прочесть аннотацию, цитаты и содержание, ознакомиться и оставить отзывы (комментарии) об этой книге.

Автор: Валерий Вересов

Форматы: PDF

Издательство: Белорусская наука

Год: 2008

Место издания: Минск

ISBN: 978-985-08-0984-1

Страниц: 431

Артикул: 13545

Электронная книга

238 ₽

Купить и скачать

Читать фрагмент

Аннотация

Краткая аннотация книги "Структурная биология апоптоза"

В монографии рассматриваются молекулярные механизмы запрограммированной гибели клеток — апоптоза, исходя из структуры и физических принципов функционирования белков семейства Bcl-2 (антиапоптотических, проапоптотических Bax-подобных и проапоптотических BH3-only), каспаз, белков-ингибиторов и ингибиторов апоптоза. Проанализированы структурные механизмы возникновения патологий, связанных с дефектами апоптоза. Излагаются принципы структурно-обоснованного конструирования лекарственных препаратов с акцентом на противоопухолевые лекарственные препараты и препараты против массовой гибели клеток при нейродегенеративных расстройствах. Рассчитана на специалистов, работающих в областях молекулярной и структурной биологии, биофизики клетки и белка, биохимии, онкологии, нейробиологии, медицинской химии, фармакологии. Может быть использована при чтении лекций по биофизике, биохимии и медицинской химии в вузах.

Содержание

Содержание книги "Структурная биология апоптоза "

Предисловие
Глава 1. Введение в апоптоз
1.1. Неапоптотические типы гибели клеток
1.2. Апоптоз и C. elegans
1.3. Три сценария осуществления апоптоза
1.4. Белки семейства Bcl-2 — важнейшие регуляторы апоптоза
1.5. Другие формы апоптоза
1.6. Физиологическая роль апоптоза
Глава 2. Внешний путь апоптотической сигнализации. «Рецепторы смерти» — инициаторы апоптоза
2.1. «Лиганды смерти» и «рецепторы смерти»
2.2. Структура TNF (ФНО)-лигандов
2.3. Структуры TNF-рецепторов
2.4. Структура адапторных белков
2.5. Узнавание лигандов и рецепторов
2.6. Сигнализация рецептором TNFR1
2.7. Сигнализация рецептором Fas/CD95
2.8. Индукция апоптоза лигандами TRAIL
2.9. Образование DISC
Глава 3. Белки семейства Bcl-2 — регуляторы апоптоза
3.1. Классификация белков семейства Bcl-2
3.2. Антиапоптотические белки семейства Bcl-2
3.3. Проапоптотические Bax-подобные белки семейства Bcl-2
3.4. Проапоптотические BH3-only белки
Глава 4. Взаимодействия белок—белок при апоптозе
4.1. Физические принципы белок-белковых взаимодействий
4.2. Гомодимеризация и гетеродимеризации белков семейства Bcl-2
4.3. Взаимодействие между антиапоптотическими белками и Bax-подобными проапоптотическими белками
4.4. Взаимодействие между антиапоптотическими белками и BH3-only белками
4.5. Взаимодействие между проапоптотическими Bax-подобными белками и BH3-only белками
Глава 5. Пермеабилизация наружной мембраны митохондрий
5.1. Взаимодействие мембран с белками
5.2. Молекулярные механизмы пермеабилизации НММ
Глава 6. Каспазы — исполнители апоптоза
6.1. Каспазы: общие сведения
6.2. Структура и механизмы функционирования каспаз
6.3. Структурные механизмы ингибирования каспаз белками семейства ИАП
Глава 7. Апоптоз и рак
7.1. Основные положения молекулярной биологии рака
7.2. Рак и ингибирование апоптоза
7.3. Белки-ингибиторы апоптоза и паракаспазы
7.4. Корреляция между экспрессией анти- и проапоптотических белков и раком
7.5. Терапевтический индекс и апоптоз нормальных клеток
7.6. Новое понимание старых методов лечения рака
7.7. Лиганды рецепторов смерти, как противоопухолевые препараты
7.8. Антагонисты Bcl-2, как лекарственные препараты
7.9. Ингибиторы XIAP, как лекарственные препараты
7.10. Антагонисты MDM2, как лекарственные препараты
7.11. Другие противоопухолевые стратегии
Глава 8. Апоптоз и нейродегенеративные расстройства
8.1. Естественная смерть нейронов. Апоптоз в процессах развития
8.2. Патофизиологическая смерть нейронов. Дефекты апоптоза и нейродегенеративные расстройства
Глава 9. Структурно-обоснованное конструирование лекарственных препаратов
9.1. Краткая история создания лекарственных препаратов и их нерациональное конструирование
9.2. Современные принципы конструирования лекарственных препаратов
9.3. BH3-миметики
9.4. Нейтрализация проапоптотических белков семейства Bcl-2
Заключение
Литература
Список сокращений и краткий глоссарий
Предметный указатель

Отзывы

Все отзывы о книге Структурная биология апоптоза

Чтобы оставить отзыв, зарегистрируйтесь или войдите

Отрывок из книги Структурная биология апоптоза

из субстратов каспазы-3 является белок β-амилоид (Аβ), накапливающийся в нейронах. Каспаза-3 разрушает Аβ с образованием цитотоксического амилоидного β-пептида, который ускоряет превращение прокаспазы-3 в агрессив-ную каспазу-3 и тем самым ускоряет гибель нейрона.Цитотоксические T-лимфоциты вызывают апоптоз ин-фи цированной клетки-мишени посредством впрыски-ва ния белка-перфорина в зону контакта с клеткой-ми-шенью. Полимеризуясь, перфорин образует в плазма-тической мембране клетки-мишени трансмембранные каналы, по которым внутрь последней поступают гран-зимы — смесь протеолитических ферментов, выделяемых T-киллером. Существенным компонентом этой смеси является гранзим B — специфическая к остатку аспара-гиновой кислоты сериновая протеаза (в активном цент ре остаток — серин), превращающая прокаспазу-3 в кас- пазу-3. Гранзим B обладает значительно большей эф фек-тив ностью по превращению прокаспазы-3 в каспазу-3 по сравнению с инициирующими каспазами -8 и -10.Несколько каспаз, включая каспазу-3, содержат RGD (аргинин-глицин-аспартат) — последовательность вбли-зи активного центра фермента. Она вовлечена во внутри-молекулярные взаимодействия с участком белка с ами но-кислотной последовательностью DD� (аспартат—аспар-тат—метионин), придающие молекуле профермента конфор-ма цию, при которой последний не проявляет про теаз ной ак тивности. Низкомолекулярный пептид RGD, про ни кая в клетку и вступая в конкуренцию с RGD-по сле дова-тельностью прокаспазы-3, вытесняет ее из области, где она взаимодействует с DD�, что приводит к изменению конформации и олигомеризации прокаспазы-3 с образо-ванием протеазно-активной каспазы-3. 1.6. Физиологическая роль апоптозаФизиологическая роль апоптоза связана со следую-щими тремя его основными функциями: обеспечением программы индиви дуального развития организма (онто-генеза) и дифференциации клеток; поддержанием ткане-вого гомеостаза; защитой от патогенов.

С книгой "Структурная биология апоптоза" читают